macromolécules

Pour décrire une protéine, il est désormais courant de distinguer les structures primaire, secondaire et tertiaire. La structure primaire est simplement l'ordre, ou la séquence, des résidus d'acides aminés le long des chaînes polypeptidiques. Elle a été déterminée pour la première fois par Sanger à l'aide de techniques chimiques pour la protéine insuline, et a depuis été élucidée pour un certain nombre de peptides et, en partie, pour une ou deux autres petites protéines. La structure secondaire est le type de pliage, d'enroulement ou de froncement adopté par la chaîne polypeptidique : la structure en hélice a et la feuille plissée en sont des exemples. La structure secondaire a été définie dans ses grandes lignes par un certain nombre de protéines fibreuses telles que la soie, la kératine et le collagène ; mais nous ignorons la nature de la structure secondaire de toutes les protéines globulaires. Il est vrai qu'il existe des indications suggestives, mais pas encore de preuves, que les hélices-a sont présentes dans les protéines globulaires, dans une mesure qu'il est difficile d'évaluer quantitativement dans un cas particulier. La structure tertiaire est la manière dont les chaînes polypeptidiques pliées ou enroulées sont disposées pour former la molécule de protéine en tant qu'objet tridimensionnel dans l'espace. Les propriétés chimiques et physiques d'une protéine ne peuvent être pleinement interprétées que si les trois niveaux de structure sont compris, car ces propriétés dépendent des relations spatiales entre les acides aminés, et celles-ci dépendent à leur tour des structures tertiaire et secondaire autant que de la structure primaire. Seules les méthodes de diffraction des rayons X semblent capables, même en principe, de démêler les structures tertiaires et secondaires.

Auteur: Kendrew John Cowdery

Info: A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-ray Analysis", Nature (1958) 181, 662. Co-auteur avec G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff et D. C. Phillips.

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